{"id":6339,"date":"2022-02-14T15:50:18","date_gmt":"2022-02-14T14:50:18","guid":{"rendered":"https:\/\/alpha1-deutschland.org\/?p=6339"},"modified":"2025-03-12T10:54:37","modified_gmt":"2025-03-12T09:54:37","slug":"proteinentstehung","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/alpha1-deutschland.org\/en\/proteinentstehung","title":{"rendered":"Wie entsteht ein Protein?"},"content":{"rendered":"
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Author<\/h4><\/span><\/span>\n<\/div>\n
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Dipl. Biol. Martina Veith, Prof. Dr. Timm Greulich, Alpha1 Deutschland e.V., so erschienen im Alpha1 Journal 2\/2022<\/a>.<\/strong><\/p>\n<\/div>\n\n\n\n

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\u201eAAT unterst\u00fctzt die Immunreaktion und spielt eine wichtige Rolle im Verlauf einer Entz\u00fcndung, Infektion oder Gewebeverletzung.\u201c<\/strong><\/p>\n

Proteine sind f\u00fcr unseren K\u00f6rper unentbehrlich, denn sie sind f\u00fcr eine Vielzahl von zellul\u00e4ren Funktionen verantwortlich. Einige Proteine sorgen f\u00fcr die Struktur der Zelle. Andere dienen als Transporter f\u00fcr kleinere Molek\u00fcle, wie z. B. das H\u00e4moglobin in den roten Blutk\u00f6rperchen, von wo aus Sauerstoff an die Zelle gebracht und Kohlendioxid abtransportiert wird. Sogenannte Enzyme werden ben\u00f6tigt, um biochemische Reaktionen im K\u00f6rper in Gang zu setzen bzw. diese zu beschleunigen. Antik\u00f6rper erm\u00f6glichen dem k\u00f6rpereigenen Immunsystem die Erkennung und gezielte Bek\u00e4mpfung von potenziell sch\u00e4dlichen Mikroben.<\/p>\n

Alpha-1-Antitrypsin (AAT) ist ein Akut-Phase-Protein. AAT unterst\u00fctzt die Immunreaktion und spielt eine wichtige Rolle im Verlauf einer Entz\u00fcndung, Infektion oder Gewebeverletzung. AAT wird vor allem in der Leber gebildet und ist praktisch in allen K\u00f6rpergeweben zu finden. Es ist eine Art Schutzeiwei\u00df, denn es dient als wichtiger Gegenspieler von k\u00f6rpereigenen Stoffen, die Gewebe abbauen k\u00f6nnen.<\/p>\n

Auch wenn die Proteine eine gro\u00dfe Vielfalt an Aufgaben vorweisen, sind alle Proteine nach einem Prinzip aufgebaut. Sie bestehen aus verschiedenen Aminos\u00e4uren (Bausteinen), die wie Perlen an einer Kette hintereinander aufgereiht sind und \u00fcber eine sogenannte Peptidbindung zwischen der Carboxy- Gruppe (das eine \u201aEnde\u2018 einer Aminos\u00e4ure) der ersten und der Amino-Gruppe (das andere \u201aEnde\u2018 einer Aminos\u00e4ure) der n\u00e4chsten Aminos\u00e4ure verkn\u00fcpft sind. Je nachdem, welche der 20 Aminos\u00e4uren und in welcher Reihenfolge die Aminos\u00e4uren aneinandergereiht sind, entstehen unterschiedliche Proteine. Jedes Protein hat eine ganz bestimmte r\u00e4umliche Struktur. Diese Struktur ist die Voraussetzung daf\u00fcr, dass das Protein seine spezielle Aufgabe im Organismus wahrnehmen kann.<\/p>\n

Die Baupl\u00e4ne f\u00fcr Proteine sind in DNA (engl. desoxyribonucleic acid) -Abschnitten (Genen) in Form eines Codes (genetischer Code) gespeichert. Der genetische Code ergibt sich aus der Abfolge (Sequenz), in der die vier organischen Basen Adenin, Thymin, Cytosin und Guanin angeordnet sind.<\/p>\n

Der Prozess vom Gen zum Protein wird als Proteinbiosynthese bezeichnet und besteht aus zwei Hauptschritten: der Transkription und der Translation (siehe Abb. 1 \u201aVom Gen zum Protein\u2018).<\/p>\n

Bei der Transkription (lat. transcribere = umschreiben) werden transportf\u00e4hige Kopien (mRNA=messenger RNA (Boten-RNA)) von demjenigen DNA-St\u00fcck, welches f\u00fcr das Protein codiert, im Zellkern der Zelle hergestellt. Dazu wird die genetische Information der doppelstr\u00e4ngigen DNA in einzelstr\u00e4ngige mRNAs umgeschrieben. In der RNA wird die Base Thymin durch die Base Uracil ersetzt.<\/p>\n

Nach der Transkription wird die mRNA aus dem Zellkern ins Cytoplasma transportiert und bindet an das Ribosom, wo sie translatiert (\u00fcbersetzt) wird. Hierbei dient die mRNA als Vorlage f\u00fcr die Verkettung verschiedener Aminos\u00e4uren zu einem Protein.<\/p>\n

Drei aufeinanderfolgende Basen, auch Triplett oder Codon genannt, codieren f\u00fcr eine Aminos\u00e4ure. Zus\u00e4tzlich gibt es noch spezielle Kombinationen (Codons) f\u00fcr den Beginn (Start) und das Ende (Stopp) eines Gens (siehe Abb. 2 \u201aCode-Sonne\u2018). Dieser Code ist \u2013 bis auf wenige Ausnahmen \u2013 universell: in Mensch, Maus und Bakterium.<\/p>\n

Die Entschl\u00fcsselung des genetischen Codes im Jahr 1961 durch Nirenberg und Matthaei machte es m\u00f6glich, die Vorg\u00e4nge der Proteinbiosynthese auf molekularer Ebene zu verstehen, und bildet so den Grundstein der Gentechnik (M. W. Nirenberg, J. H.Matthaei, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1961, 47, 1601. 6) Cold Spring Harbor Symposium, Vol. XXXI, 1966, S. 25-38).<\/p>\n

Derzeit forschen verschiedene Gruppen weltweit an diversen Anwendungen der \u201amedizinischen\u2018 RNA: das geht von der Behandlung von Erbkrankheiten und Krebserkrankungen bis hin zur Impfung.<\/p>\n

Auch auf dem Gebiet Alpha-1-Antitrypsin-Mangel gibt es Studien, die mittels RNA-Interferenz (kurz RNAi) zielgerichtet Gene abschalten. RNAi ist ein nat\u00fcrlicher Mechanismus in den Zellen und dient der Stilllegung von Genen. Die RNAInterferenz beruht auf einer Wechselwirkung kurzer St\u00fccke von RNA mit der mRNA. Als Folge wird die mRNA in mehrere Bruchst\u00fccke gespalten und die zu \u00fcbertragende Information wird zerst\u00f6rt. Eine Translation in ein Protein wird verhindert. Somit kann die Zelle die Produktion von Proteinen regulieren, da nicht in jeder Zelle und zur gleichen Zeit dieselben Proteine ben\u00f6tigt werden.<\/p>\n

Dieser Mechanismus wird in einer Studie bei Alpha-1-Antitrypsin- Patienten mit dem Pi*ZZ-Genotyp genutzt. Bei der h\u00e4ufig vorkommenden Z-Mutation wird das Alpha- 1-Antitrypsin fehlgefaltet und kann nicht aus den Leberzellen in die Blutbahn diffundieren. Ein k\u00fcnstlich hergestelltes RNA-St\u00fcck soll die Produktion des mutierten Alpha-1-Antitrypsin (Z-AAT) -Proteins unterbinden und somit eine Anh\u00e4ufung der fehlgefalteten Z-Proteine in den Leberzellen verhindern. Der jetzige Stand der Studie sieht sehr vielversprechend aus. (Strnad P, Mandorfer M, et al. Fazirsiran for Liver Disease Associated with Alpha(1)-Antitrypsin Deficiency. N Engl J Med. 2022 Aug 11;387(6):514-524. doi: 10.1056\/NEJMoa2205416. Epub 2022 Jun 25.)<\/p>\n

Dipl. Biol. Martina Veith, Prof. Dr. Timm Greulich<\/p>\n<\/div>\n\n\n\n\n\t\t\t<\/div> \n\t\t<\/div>\n\t<\/div> \n<\/div><\/div>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"AutorIn Dipl. Biol. 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